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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖份子工作中的复杂化性和大多数N-glycoproteins低展现平行会让对N-glycosylation型式的分析方法步骤的形容非常问题。在验测低丰度的N糖基化遮掩蛋清酶或肽段时,之中夹杂大量未遮掩的蛋清酶肽断,这很简单将低丰度的糖基化遮掩蛋清酶肽段的卫星信号遮掩。凝素亲和法是如今糖蛋清酶质组学中APP范围广泛的转移生物富集方法步骤。凝集素(lectin)是一种类糖搭配蛋清酶质,能专注区分某一些唯一性型式的单糖或聚糖中特定的的的糖基队列而与之搭配,植物的根与糖链不可逆转非共价搭配,糖蛋清酶或糖肽被凝集素获取以后,一般是用特定的的的单糖在竟争搭配凝集素将糖蛋清酶或糖肽冲洗掉下。 淀粉酶质经过了酶解后巧用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,后面用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中做手术接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治疗使得Asn氧碳原子量曾加2.9890Da。后面用高精密度较LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段,能够检索式大数据库文件,明确脱糖后氧碳原子量及其的理论氧碳原子量的不同并且 糖基化突显肽段的回文序列,所以判断该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判断然后,再巧用label-free的的工作原理对其来进行酶联免疫法深入分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
关于物品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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